Valgud: erinevus redaktsioonide vahel

[[Pilt:Trüpsiini kristallid polariseeritud valguses.jpg|pisi|[[Trüpsiin]]i (seedeensüümi) [[kristall]]id [[mikroskoop|mikroskoobi]] all [[polarisatsioon|polariseerivas]] valguses. Polariseeriv filter annab lihtsa võimaluse eristada valgukristalle soolakristallidest, kuna valgu kristallid on valguse suhtes enamasti anisotroopsed, soolakristallid tihti mitte.]]

== NimiNimetus ==

Valgud on kõige mitmekesisemad makromolekulid elusorganismides. Valkudel on organismis elutähtis roll, sest need osalevad põhimõtteliselt kõikides bioloogilistes protsessides: käituvad [[katalüsaator]]itena, transpordivad ja hoiustavad teisi molekule (näiteks [[hapnik]]ku), pakuvad mehaanilist tuge ja [[Immuunsus|immuunkaitse]]t, vastutavad rakuliikumise eest, osalevad [[närviimpulss]]ide ülekandes, kontrollivad kasvu ja [[rakkude diferentseerumine|rakkude diferentseerumist]].

Loomseid valke võib jaotada näiteks nende funktsiooni aluseljärgi järgmiselt:<ref name="biokeemia" />

Peptiidid koosnevad aminohappejääkidest. Jääkideks kutsutakse neid seetõttu, et [[peptiidside]]me moodustamisel on aminohape loovutanud [[vesinik]]uaatomi [[aminorühm]]ast ningja [[hüdroksüülrühm]]a [[karboksüülrühm]]ast, mis sideme tekkimisel eralduvad veemolekulina ([[Dehüdraatimine|dehüdratsioon]]). Ahela otsas olev vaba α-aminorühmaga jääki nimetatakse aminoterminaalseks (või [[N-terminaalne ots|N-terminaalseks]]), vaba karboksüülrühmaga jääki karboksüterminaalseks (või [[C-terminaalne ots|C-terminaalseks]]).

[[Pilt:Protein fragment.svg|pisi|Aminohappejääkide vahele moodustunud peptiidside (sinine).]]

Osa valke sisaldavad lisaks aminohapetele ka püsivalt assotsieerunud keemilisi komponente. Selliseid valke kutsutakse konjugeeritud valkudeks ningja mitteaminohappelist osa prosteetiliseks rühmaks (lisarühmaks)<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia" />. Konjugeeritud valke liigitatakse prosteetiliste rühmade järgi (näiteks [[lipoproteiid]]id sisaldavad [[lipiid]]e, [[glükoproteiin]]id [[sahhariid]]rühmi, [[metalloproteiid]]id spetsiifilisi metalle).

* [[Primaarne struktuur]] – aminohappeline järjestus. Polüpeptiidahel koosneb regulaarselt korduvast osast – [[peaahel]]ast eehk selgroost ningja muutuvast osast – [[kõrvalahel]]atest. Selgrool on suur [[vesinikside]]mete moodustamise potentsiaal, sest iga aminohappejääk sisaldab [[karbonüülrühm]]a, mis on hea [[vesiniksideme aktseptor]], ning NH-rühma (erandina [[proliin]]), mis on hea [[vesiniksideme doonor]]. Need rühmad interakteeruvad üksteisega kui ka kõrvalrühmades olevate [[funktsionaalrühm]]adega, et konkreetseid struktuure stabiliseerida.

:Mõnedes valkudes on lineaarne polüpeptiidahel [[ristside]]metega seotud. Kõige tavalisem ristside on [[disulfiidsild]], mis moodustub kahe [[tsüsteiin]]ijäägi [[oksüdeerumine|oksüdeerumisel]]. Tsüsteiinijääkide seondumisel moodustuvat kompleksi nimetatakse [[tsüstiin]]iks. Rakuvälistel valkudel on disulfiidisillad tavalised, kuid rakkusisestelrakusisestel mitte. Harva esineb ka disulfiidsildade asemel teisi ristsidemeid (näiteks [[kollageen]]is).

* [[Sekundaarne struktuur]] – aminohappejääkide stabiilne kolmemõõtmeline struktuur ([[α-heeliksalfaheeliks]] või [[β-leht|beetaleht]]), ka [[β-pööre|beetapööre]] ja [[Ω-silmusoomegasilmus]]).

[[Pilt:Protein.png|pisi|Punasega on pildil kujutatud α-heeliksidalfaheeliksid, kollasega β-lehed.beetalehed]]

: [[α-heeliksAlfaheeliks]] – vardasarnane struktuur. Tihedalt pakitud selgroog moodustab varda sisemise osa ning kõrvalahelad on väljapoole suunatud [[heeliks|helikaalse]] struktuuriga. Struktuuri stabiliseerivad peaahela NH- ja CO-rühmade vahelised vesiniksidemed. Iga aminohappejäägi CO-rühm moodustab vesiniksideme NH-rühmaga, mis asub nelja jäägi võrra eespool asuva aminohappejäägi küljes. Üks vesiniksidemetega seotud aminohappepaar moodustab ahelast 1,5 [[ongström]]i (Å) ning keerab ahelat 100⁰ võrra (3,6 aminohappejääki ühe heeliksipöörde kohta).

[[Pilt:AlphaHelixProtein.jpg|pisi|α-heeliksAlfaheeliks – ühe täispöörde kohta on 3,6 aminohappejääki.]]

: [[β-lehtBeetaleht]] – polüpeptiidide ahel on peaaegu täielikult pikenenud, mitte tihedalt kokkupakitudkokku pakitud nagu [[α-heeliksAlfaheeliks|alfaheeliksis]]is. Iga järgneva aminohappejäägi kõrvalahel on võrreldes eelmise jäägiga vastassuunas. β-lehtBeetaleht moodustub kahe või enama β-ahelabeetaahela seostumisel vesiniksidemetega. Ahelad võivad olla ka vastassuunalised – [[Antiparalleelne beetaleht|antiparalleelne β-lehtebetaleht]], või samasuunalised – [[paralleelne β-lehtbeetaleht]]. Enamikul juhtumitel on β-leheksbeetaleheks seostunud 4 või 5 ahelat, aga ahelate arv võib ulatuda kümneni või üle selle. Sellised β-lehedbeetalehed võivad olla ainult antiparalleelsed, ainult paralleelsed või segatüüpi. β-lehedBeetalehed on suhteliselt lamedad, kuid on veidi väändunud.

[[Pilt:Bsheet.png|pisi|β-lehtBeetaleht – punase punktiirina on kujutatud vesiniksidemed.]]

* [[Tertsiaarne struktuur]] – kogu valgu kolmemõõtmeline struktuur. [[Molekuli polaarsus|Polaarsed]] ja mittepolaarsed aminohappejäägid asuvad enamasti vastavalt struktuuri välispinnal ja sisemuses, sest vesilahustes on valkudel iseloomulik [[Hüdrofoobsus|hüdrofoobseid]] aminohappejääke (näiteks [[leutsiin]], [[valiin]], [[metioniin]], [[fenüülalaniin]]) veemolekulidest eraldada. Polaarseteks aminohapeteks on näiteks [[asparagiinhape]], [[glutamiinhape]], [[lüsiin]] ja [[arginiin]]. Mittepolaarsete osade varjamine vee eest põhineb NH- ja CO-rühmade vaheliste vesiniksidemete ning [[van der Waalsi interaktsioonid]]e struktuuri stabiliseerivatel omadustel. Valkude kolmedimensionaalseidkolmedimensioonilisi struktuure uuritakse [[röntgenkristallograafia]] ja [[Tuumamagnetresonantsspektroskoopia|tuumamagnetresonants-spektroskoopia]] (NMR või TMR) abil.

Rakkudes takistavad valgul vale konformatsiooni võtmist erilised valgud nimega– [[šaperon]]id (tugivalgud)<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia" />.

Valgu funktsioon on otseselt seotud tema kolmedimensioonilisekolmemõõtmelise struktuuriga. Seega kujutab valk enesesendast ülekannet ühedimensioonilisest järjestusest kolmedimensiooniliste molekulideni, mis on võimelised mitmekülgseks aktiivsuseks. Kui valk kaotab struktuurimuutuste järel oma ensümaatilise aktiivsuse, on tegemist valgu [[denatureerumine|denatureerumisega]].

Paljude valkude funktsiooniks on teiste molekulide sidumine. Seotavat molekuli kutsutakse [[ligand]]iks. Ligandiks võib olla igat tüüpi molekul, ka valk. Ligandide mööduv seondumine on elusorganismis äärmiselt oluline, sest lubab organismil reageerida keskkonnamuutuste ja [[metabolism]]iseisunditele kiiresti ja pöörduvalt. Ligandi seostumise kohta valgus kutsutakse sidumiskohaks<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia" />, mis on ligandi suuruse, kuju, laengu ningja hüdrofiilsete või -foobsete omadustega komplementaarne. Ligandi seostumine on spetsiifiline, sest iga sidumiskoht saab interakteeruda vaid ühe või mõne ligandiga. See on väga tähtis elusorganismide kõrge organiseerituse säilitamiseks.

Oluline osa ensümaatilise kiiruse suurendamiseks vajalikust energiast saadakse substraadi ja ensüümi vahel olevatest nõrkadest interaktsioonidest (vesiniksidemed janing hübrofoobsed ningja ioonilised interaktsioonid). Ensüümi sidumiskoht on struktureeritud nii, et mõned nendest nõrkadest interaktsioonidest esinevad eelistatult reaktsiooni [[üleminekuolek]]utes, et neid stabiliseerida. Paljude interaktsioonide vajalikkus põhjustab ka selle, et ensüümid on suurte mõõtmetega.

Valgusüntees on mitmeastmeline protsess, milles [[rakk|rakud]] taastoodavad valke. See algab [[aminohape|aminohappe]] sünteesist ja [[rakutuum|tuumast]] pärineva [[DNA]] [[transkriptsioon (geneetika)|transkriptsioonist]] [[mRNA]]-ks, mis on hiljem [[translatsioon]]i alginformatsiooniks ning määrab ära valgu aminohappelise järjestuse. Translatsiooni viivad läbi [[ribosoom]]id, mis koosnevad [[rRNA]]st ja valkudest. Selle käigus kinnitub ribosoom mRNA otsale ning liigub piki ahelat edasi, püüdes aminohapetega seondunud [[tRNA]]-sid ja lubades mRNA [[koodon|koodonitel]] paarduda sobivate tRNA [[antikoodon|antikoodonitega]]. tRNA küljes ribosoomi kantud aminohapejäägid liidetakse kokku peptiidsidemete abil ning vabad tRNA-d vabastatakse protsessist. Pärast võib aset leida veel valgu keemiline modifitseerimine, mida nimetatakse posttranslatsiooniliseks modifikatsiooniks, ja valgu voltumine.

Prokarüootide ja eukarüootide valgusüntees on erinev. [[Valgusüntees prokarüootides|Prokarüootides toimub translatsioon]] [[tsütoplasma]]s ning, [[eukarüoot]]ide puhul [[endoplasmaatiline retiikulum|endoplasmaatilises retiikulum]]is.

[[Pilt:Kolorimeetriline valkude sisalduse mõõtmine Bradford meetodil..JPG|pisi|Valkude sisalduse mõõtmine [[Bradford'i meetod|Bradfordi meetod]]il. BradfordBradfordi reagent annab valkudega reageerides sinise värvuse. Värvuse intensiivsus peegeldab valkude sisaldust ja seda saab mõõta [[spektrofotomeeter|spektrofotomeetriga]].]]

SpetsiifilisteKonkreetsete valkude eraldamiseks valkude segust on erinevaid meetodeid:

* [[väljasoolamine]] – erinevaderi valgud sadestuvad erineva soolakontsentratsiooni juures;