Endoplasmaatiline retiikulum: erinevus redaktsioonide vahel

Kolme aasta pärast võtsid Porter ja tema kolleegid esmakordselt kasutusele mõiste endoplasmaatiline retiikulum. <ref name="pOXil" />

Karedapinnaline endoplasmaatiline retiikulum on seotud [[ribosoom]]idega, mistõttu on ta elektronmikroskoobis nähtav “karedana”. Ribosoomid seonduvad ERi tsütoplasmapoolsel küljel olevatele [[Retseptor (biokeemia)|retseptor]]itele. Seondumine leiab aset, kui ribosoom hakkab sünteesima sekretoorset valku. <ref name="Shibata" />

Siledapinnaline ER on lihasrakkudes spetsialiseerunud sarkoplasmaatiliseks retiikulumiks. <ref name="Shibata" />

N-seoseline glükosüleerimine on oma nime saanud sellest, et oligosahhariidid seotakse valgu külge üle lämmastiku. O-seoseline glükosüleerimine toimub oligosahhariidide seostumisel OH-rühmale. <ref name="Lodish" />

Mõningad valgud sünteesitakse mitteaktiivsete eellasvalkudena. Seda tüüpi valgud alluvad täiendavale proteolüüsile, mille käigus [[proteaas]]id lõikavad ära kahest aluselisest aminohappest (arginiin ja arginiin või arginiin ja lüsiin) koosneva C-terminaalse otsa pool paikneva piirkonna. Spetsiifiline proteolüüs toimub enamasti Golgi kompleksis, kuid vähemal määral ka ERis. <ref name="Lodish" />

Selleks, et valgud oleksid funktsionaalsed, peavad nad omama korrektset [[konformatsioon]]i. Proteiinide õige struktuuri tagamiseks on ER luumenis spetsiaalsed valgud – chaperonid, mis osalevad teiste valkude kokkupakkimisel. Lisaks on õige struktuuri tagamisel olulised ka disulfiidsidemed ja glükoproteiinide puhul glükosüleerimine. Kui valk ei omanda õiget struktuuri, siis liigub ta läbi [[translookon]]i (kanal ERi membraanis) tagasi tsütoplasmasse ning suunatakse lagundamisele [[proteasoom]]i. <ref name="Lodish" />

1971. aastal avastati, et proteiinide transpordis on oluline roll kanda signaaljärjestusel<ref name="mH0iZ" />. On tehtud kindlaks, et sekreteeritavad valgud sisaldavad N-terminaalses otsas nn ER liider- eehk signaaljärjestust. Tavaliselt moodustub signaaljärjestus 16–30 aminohappe jäägist. Signaalpeptiid koosneb positiivselt laetud [[aminohape]]test, mis asuvad peptiidi N- ja C terminaalsetes otstes ning hüdrofoobsetest aminohapetest, mis paiknevad 6–12 positsioonil. Hüdrofoobne piirkond on vajalik, et saaks toimuda proteiini seostumine ERi membraanis olevatele retseptoritele. Kuna liiderjärjestust äratundvad retseptorid paiknevad ERis, siis seetõttu toimubki sekreteeritavate valkude transport läbi tsütoplasmavõrgustiku. Valkude transport ERi toimub kotranslatsiooniliselt (valgusünteesiga samaaegselt). Signaaljärjestuse äratundmises osalevad SRP retseptor ja SRP (signaali äratundmise kompleks). SRP on tsütoplasmas paiknev valguline [[RNA]]-d sisaldav kompleks, mis seostub liiderjärjestuse, ribosoomi suure subühiku ja SRP retseptoriga. Kui signaaljärjestus ja SRP retseptor omavahel seostuvad, siis translatsioon peatub, toimub [[GTP]] hüdrolüüs, SRP-SRP retseptor-kompleks vabaneb ja signaaljärjestus seostub translookoniga. Kui liiderjärjestus ja translookon on seostunud, siis kanal vabaneb ning sünteesitav valk liigub ER luumeni. Kuna signaalpeptiid ei ole vajalik valgu funktsioonide täitmiseks, eemaldatakse see luumenis [[signaalpeptidaas]]i abil. Kui valgu translatsioon on lõppenud, siis toimub ERis valgu modifitseerimine ja valk suunatakse lõpp sihtpunkti. <ref name="oHASm" />

Endoplasmaatilise retiikulumi stress on seisund, mille puhul ERi talitlus on häiritud. Kuna ERil on rakus palju erinevaid ülesandeid, siis võib sellist olukorda esile kutsuda suur hulk erinevaid tegureid. Näiteks [[hüpoksia]], glükoosipuudus, viiruslikud infektsioonid, kaltsiumi regulatsiooni häired jne. Need tegurid põhjustavad ERi luumenis voltimata rakkude kuhjumist, mis viib voltimata valkude vastuseni ehk UPR (''unfolded protein response'') rajani. UPRi esialgne eesmärk rakus on taastada normaalne ER funktsioneerimine. Kui rakus on käivitatud UPR rada, siis aktiveeritakse nende geenide [[transkriptsioon (geneetika)|transkriptsioon]] (RNA süntees), mis on seotud proteiinide kokkupakkimisega. Samuti käivitatakse ERAD (''ER- assisted degradation''), mis aitab voltimata valke suunata tsütosooli lagundamisele. Lisaks inhibeeritakse mõneks tunniks mRNA transleerimine, et piirata ERi minevate valkude hulka. Kui eelpool toodud adaptiivsed mehhanismid ei suuda ER stressi kõrvaldada, siis kutsutakse esile rakusurm. <ref name="Wu" /> <ref name="SlL3I" />