Kasutaja:MMuruvee/Aminohapped

Ajalugu

Esimesed aminohapped avastati 19. sajandi alguses. 1806. aastal, prantsuse keemikud Louis-Nicolas Vauquelin ja Pierre Jean Robiquet eraldasid asparaagusest esimese aminohappe, mis hiljem nimetati aspargiiniks. 1810. aastal avastati tsüstiin- dimeer, mis tekib kahe tsüsteiini liitumisel disulfiidse sideme abil. Ometi avastati tsüsteiin ise alles 1884. aastal. Glütsiin ja leutsiin avastati 1820. aastatel. Termin amino acid tuli kasutusele alles 1898. aastast.

Avastati, et pärast valkude ensümaatilist seedeprotsessi või happelist hüdrolüüsi tekivad aminohapped. Emil Ficher ja Franz Hofmeister tulid välja 1902. aastal peptiidi mõiste, ehk valgud tekivad aminohapete liitumisel üksteisega amino- ja karboksüülrühmade abil, moodustades peptiidi.

Üldine struktuur

R tähistab joonisel radikaali ehk kõrvalahelat, mis on igale aminohappele spetsiifiline. Süsiniku aatomit, mis paikneb aminorühma ja karboksüülrühma vahel, loetakse α-süsinikuks, seega kõik aminohapped, mille kõrvalahel on seotud selle sama süsinikuga, nimetatakse α-aminohapeteks, mis on ka looduses kõige levinum vorm. Kõik alfa-aminohapped, v.a. glütsiin, sisaldavad kiraalset süsinikku(α-süsinik).

Süsinike nummerdamine aminohapetes algab karboksüülrühma süsinikust, kiraalne süsinik on 2, kõrvalahelas asuv esimene süsinik on 3 jne. Kui märkida süsinikke kreeka tähtedega, siis alustatakse kiraalsest süsinikust(α) ja liigutakse mööda kõrvalahelat edasi vastavalt β, γ, δ jne. Vastavalt sellele, millise süsiniku külge on liitunud aminorühm, saab aminohappe nimetuse, näiteks β-süsiniku külje liituva amino rühma korral on tegu beeta aminohappega.

Aminohappeid liigitatakse tavaliselt kõrvalahela omaduste põhjal nelja rühma. Kõrvalahel võib muuta aminohappe nõrgalt aluseliseks või nõrgalt happeliseks. Polaarne kõrvalahel muudab aminohappe hüdrofiilseks ja mittepolaarne hüdrofoobseks. Tähtsamate aminohapete keemiliste struktuuride ja omaduste kohta täpsemalt kirjutatud proteinogeensete aminohapete artiklis.

Osad aminohapped omavad hargnenud külgahelat („branched-chain amino acids“, „BCAA“) ehk mittelineaarset alifaatset kõrvalahelat. Siia alla kuuluvad näiteks leutsiin, isoleutsiin, valiin. Proliin on ainuke proteinogeenne aminohape, mille kõrvalahel on ühendatud α-aminorühmaga, mis annab proliinile tsüklilise struktuuri. Keemilises mõistes, on proliin iminohape, kuna sel puudub primaarne aminorühm. Proliini loetakse siiski praeguse biokeemilise nomenklatuuri järgi aminohappeks ja seda võib nimetada „N-alküülitud alfa aminohappeks“.

Isomeeria

Kõikidel aminohapetel peale glütsiini esineb kaks enantiomeeri, L- ja D- aminohapped, mis on teineteise peegelpildid. Looduslikes valkudes esinevad aminohapete L-isomeerid. Kokkuleppeline L-ja D-isomeeria ei tulene aminohapete optilisest aktiivsusest vaid glütseeraldehüüdi optilisest aktiivsusest. L-isomeeri puhul asub vesinik tasapinnast tagapool ja kellaosutile vastu liikudes alustada lugemist aminorühmast, seejärel karboksüülrühm ning lõpuks kõrvalahel. D-isomeeri puhul on vastupidi, liikudes seekord kellaosuti suunas. Alternatiivselt võib ka kasutada S ja R stereoisomeeriat. Looduslikes valkudes esinevad aminohapete S-stereoisomeerid, v.a. R-tsüsteiin ja mitte kiraalne glütsiin. Tsüsteiini puhul on ebatavaline see, et kõrvalahela teises positsioonis asub väävli aatom, millel on suurem aatomimass kui α-süsiniku küljes olevatel amino- ja karboksüülrühmadel.

Tvitterioon

Amino- ja karboksüülrühmade omamine muudab aminohapped amfoteerseteks. Karboksüülhappe rühm (-COOH) võib deprotoneeruda, saades endale negatiivse laengu (-COO-) ja aminorühm (NH2-) võib protoneeruda, omandades positiivse laengu (+NH3-). Kui pH väärtus on suurem kui karboksüülrühma pKa, saab karboksülaatioon omale negatiivse laengu. (20 põhilise aminohappe pKa on keskmiselt 2,2). Kui pH väärtus on madalam kui α-ammooniumi rühma pKa väärtus, saab lämmastik positiivse laengu, liites omale vesiniku. pH vahemikus 2,2 kuni 9,4 esineb aminohappe tsvitterioonina, omades nii positiivset ammooniumi rühma kui negatiivset karboksülaatrühma.. pH väärtuse langedes alla 2,2 omab aminohape negatiivset karboksüülrühma ja positiivselt laetud ammooniumrühma, kui pH väärtus tõuseb üle 9,4 on tegemist neutraalse α-aminorühma ja positiivselt laetud karboksülaatrühmaga. Neutraalset vormi ei esine, lahustes on aminohapped tsvitterioonina.

Isoelektriline punkt

Isoelektriliseks punktiks (lühend pI) nimetatakse pH väärtust, mille juures aminohape on elektriliselt neutraalne, s.t. katioonsed ja anioonsed laengud on võrdsed. pI väärtust leitakse α-aminorühma, α-karboksüülrühma ja ioniseeruvate R-grupi rühmade dissotsiatsioonikonstantide kaudu. Kui pH<pI, siis aminohape on positiivselt laetud Kui pH>pI, siis aminohape on negatiivselt laetud.

Kui aminohappe kõrvalrühm on neutraalne, siis pI on pool pKa1 ja pKa2 summaarsest väärtuses. Joonisel on toodus näited, kuidas leida pI happelise või aluselise kõrvalrühma puhul.

Esinemine biokeemias

Reaktsioonid