Peptiidid: erinevus redaktsioonide vahel
Eemaldatud sisu Lisatud sisu
Resümee puudub |
|||
7. rida:
===Terminoloogia,klassifikatsioon ja ehitus===
Oligopeptiidide ja polüpeptiidide vaheline piir on üsna suhteline. Alla 10–20 happe jäägi sisaldavad peptiidid liigitatakse enamasti oligopeptiidide, suuremad molekulid aga polüpeptiidide hulka. Vahel pole see piir kirjanduses üldse üheselt ja selgelt määratletud.
Peptiidi molekul kujutab endast aminohappe jääkide ahelat. Kaks
* '''oligopeptiidid''' – tavaliselt kuni 10 [[aminohape|aminohapete]] jääki sisaldavad molekulid; vahel on nimetuses ära toodud ka jääkide hulk: tripeptiid, dipeptiid, heksapeptiid jne.
*'''polüpeptiidid''' – molekulid, mis koosnevad enam kui 10–20 happe jäägist.
25. rida:
Opioidsed peptiidid moodustavad rühma looduslikke ja sünteetilisi peptiide, mis sarnanevad oma retseptoritega seondumise võime poolest erinevate opiaatidega ([[morfiin]], [[kodeiin]] jne).
Selliseid aineid eraldati 1975. aastal tuvide, rottide ja küülikute ajuripatsist.
1976. aastal leiti samalaadseid ühendeid ka inimese seljaaju vedelikust ja verest. Nende oligopeptiidide liigid on tuntud
===Omadused===
Organismis sünteesitakse peptiide, mis reguleerivad füsioloogilisi protsesse.
Peptiidide omadused sõltuvad peamiselt esmasest struktuurist, mis kujutab endast aminohappe jääkide järjestust. Lisaks mõjutavad omadusi ka molekuli struktuur ja selle paigutus ruumis
Madala molekulmassiga peptiidid on oma omaduste poolest sarnased aminohapetega. Tavaliselt on nad kristalsed, hästi vees ja lahjades hapetes ning leelistes lahustuvad ained, peaaegu ei lahustu orgaanilistes solventides, lagunevad kuumutamisel kuni 200...300 °C. Molekulmassi suurenemine põhjustab teisese struktuuri teket. Peptiidi omadused hakkavad meenutama valkude omadusi.
Keemilised omadused on määratud vabade funktsionaalrühmadega ja sarnanevad vastavate aminohapete omadustega.
36. rida:
===Peptiidside===
{{Vaata ka|Peptiidside}}
See on keemilise sideme liik, mis tekib ühe aminohappe α-
:[[Pilt:Mesomeric peptide bond.svg|400 px]]
See väljendub sidemepikkuse vähenemises kuni 1,33 [[Å]] võrreldes C-N üksiksidemega:
55. rida:
===Süntees===
Sünteesi jaoks kasutatakse reageerivate karboksüül- ja aminorühma aktivatsiooni (aminorühma aktiveerimist kasutatakse harvem) ja ajutisi
Aktiveeritud karboksüülrühma sisaldavate
Aminorühma kaitstakse tavaliselt karbobensoksü- rühmaga (
Lisaks leiavad kasutamist ka [[p-tolueensulfonüül]]- ja [[tert-
Karboksüülrühma kaitsmiseks [[Esterdamine|esterdatakse]] seda, muutes metüül- või bensüülestriks. Esimene rühm on kõrvaldatav aluselise hüdrolüüsiga, teine aga hüdrogenolüüsiga.
Teisi funktsionaalrühmi sisaldavate peptiidide sünteesil kasutatakse spetsiifilisi kaitserühmi, mida on võimalik selektiivselt eemaldada.<ref name="Краткая Химическая Энциклопедия"/>
74. rida:
====Peptiidsed hormoonid====
On kõige suurem ja laiem hormonaalsete ühendite klass. Hormonaalne mõju põhineb informatsiooni ülekandmisel, kuid erinevalt närvisüsteemist ei toimu nende puhul informatsiooni salvestamist.
Organismis sünteesitud, satuvad hormoonid vereringesse ja vajaliku rakuni jõudes seonduvad nad spetsiifiliselt retseptoriga. Hormooni retseptorid asuvad
====Neuropeptiidid====
{{Vaata|Neuropeptiidid}}
On neuronites sünteesitavad peptiidid, mis kannavad edasi signaale. Neuropeptiidide mõju
==Vaata ka==
|