CK2: erinevus redaktsioonide vahel
Eemaldatud sisu Lisatud sisu
P parandasin skripti abil kriipsud + muu |
Kruusamägi (arutelu | kaastöö) toim |
||
1. rida:
{{keeletoimeta}}
'''Proteiini kinaas CK2''' (EC 2.7.11.1)
CK2 on kõrgelt konserveerunud järjestusega [[proteiinkinaas]], CK2 aktiivsus mõjutab raku kasvu, vohamist, [[ == Struktuur ==
[[Pilt:CK2holoensuum.png|pisi|CK2 holoensüümi 3D struktuur]]
CK2 esineb enamasti [[hetero-tetrameer|hetero-tetrameerse kompleksina]], mis on tuntud ka kui CK2 holoensüüm
Kuigi katalüütilised alaühikud CK2α ja CK2α’ on struktuurselt suhteliselt sarnased, on need siiski erinevate geenide produktid. Nende katalüütilistes domeenides ilmneb CK2α ja CK2α’ struktuuris ligikaudu 90%-list identsus, mis seletab nende katalüütiliste alaühikute sarnasusi ensümaatilistes omadustes.
Hiljuti inimrakus avastatud katalüütilise alaühiku CK2α’′ kohta on infot suhteliselt vähe. CK2α’′ aminohappelise järjestuse kohaselt on CK2α’′ struktuurilt suhteliselt sarnane CK2α-ga, nimelt mõlema katalüütilise alaühiku esimesed 353 aminohapet, väljaarvatud 127. asend (CK2α Thr ja CK2α’′ Ala), on CK2α ja CK2α’′ identsed.<ref name="life" /> CK2α ja CK2α’ katalüütiliste alaühikute sarnasuse uurimiseks katsetati hiirte CK2α’ kodeeringut sisaldava geeni ''[[knockout]]''-i (meetod, kus organismis muudetakse üks geen mittetöötavaks). [[Heterosügoot]]se ja [[homosügoot]]se hiire paaritamisel saadi elujõulised järglased, mis viitab, et CK2α on võimeline kompenseerima CK2α’-i, kui arvestada vaid järglaste elujõulisust. Kuid katsest ilmnes ka, et selliste hiirte isased järglased olid steriilsed, mis näitab, et CK2α ei ole täielikult võimeline kompenseerima
Erinevalt katalüütilistest alaühikutest ei ole regulatoorsel CK2β alaühikul ulatuslikke sarnasusi teiste proteiinidega.<ref name="focus" /> β-alaühik on unikaalne proteiin
==Regulatsioon rakkudes ==
23. rida ⟶ 27. rida:
# assotsiatsioon katalüütilise ja regulatoorse alaühiku vahel, mis võimaldab taasaktiveerida, kui interaktsioon N-terminaali ja aktivatsioonsegmentide vahel on katkenud.
Ohtrate aktivatsioonimehhanismide tõttu on nii CK2 holoensüüm kui ka isoleeritud alaühikud pidevalt aktiivsed.<ref name="cannons" /> CK2 on enamasti klassifitseeritud kui virgatsainetest sõltumatu (inglise keeles ''messenger-independent'') kinaas, sest selle aktiivsus ei sõltu väikestest molekulidest, nagu tsüklilised [[
==Funktsioon ==
CK2 on proteiinkinaas, mis
CK2 on atsidofiilne proteiinkinaas, tundes ära negatiivselt laetud aminohappeid sisaldavaid substraate.<ref>M. Montenarh, Cell Tissu Res., 2012, 342, 139–146.</ref>
48. rida ⟶ 52. rida:
==CK2 inhibiitorid ==
[[Proteiinkinaasid]] omavad olulist rolli raku valgufunktsioonide regulatsioonis. Hinnanguliselt ühe kolmandiku
Tuntakse kolme eri tüüpi proteiinkinaaside [[inhibiitor]]eid.
58. rida ⟶ 62. rida:
CX-4945 on esimene kliinilistes katsetustes olev CK2-e selektiivne inhibiitor. Kasvajarakkude jälgimine katsete I faasis on näidanud kasvajarakkude suremust CX-4945 toimel, mis tõestab, et CX-4945 on stabiilne ja kestev ravitoime.<ref>www.cylenepharma.com/pipeline/ck2-program </ref>
[[Tartu Ülikool]]is [[Asko Uri]]<ref>[http://www.ut.ee/medchem/about-us Medicinal Chemistry Research Group]</ref> uurimisgrupi poolt välja arendatud [[ARC-tüüp]]i proteiinkinaasi bisubstraatsed inhibiitorid on arvatavasti kõige põhjalikumalt uuritud bisubstraatsed inhibiitorid. ARC-id on konjugaadid, mis koosnevad adenosiisin matkivast ühendist ja oligo-arginiinist.<ref>Lavogina, D.; Enkvist, E.; Uri, A. Bisubstrate Inhibitors of Protein Kinases: from Principle to Practical Applications. ChemMedChem, 2010, 5, 23–34. </ref>
== Viited ==
{{viited}}
[[Kategooria:Ensüümid]]
|