Vikipeedia

Akvaporiin

Akvaporiin ehk AQP ehk veekanal on integraalne membraanivalk, mis moodustab poore rakumembraanis ja kuulub peamiste sisemiste valkude perekonda (ingl major intrinsic proteins, MIP).[1] MIP perekonna iseloomulikuks esindajaks on läätse kiudude peamine sisemine valk (ingl major intrinsic protein of lens fiber, MIP).[2]

Akvapooriin-1 (AQP1) kristallograafiline struktuur

Geneetilised vead, mis on seotud akvaporiinide geenidega, põhjustavad erinevaid inimestel esinevaid haigusi.[3][4] 2003. aastal anti Nobeli keemiaauhind ühiselt Peter Agre’le akvaporiinide avastamise eest[5][6] ja Roderick MacKinnonile kaaliumi kanalite ehituse ja mehhanismi uurimise eest.[7] Loomade ja taimede rakkude plasmamembraanid sisaldavad akvaporiine, läbi mille saab vesi voolata palju kiiremini raku sisse kui see difundeeruks läbi fosfolipiidse kaksikkihi.[8]

Funktsioon muuda

Agre väitis, et akvaporiinid on nagu veetorustik rakkude jaoks ning iga rakk on ennekõike vesi. Lisaks väitis ta, et vesi ei seisa lihtsalt raku sees, see liigub läbi selle väga korrastatult, ning et see protsess toimub kiiresti kudedes, milles on olemas akvaporiinid ehk veekanalid."[9]

Palju aastaid oletasid teadlased, et vesi lekib läbi rakumembraani. See toimubki mõnede veemolekulide puhul. Agre sõnul ei ole väga kiire vee liikumine läbi mõnede rakkude seletatav selle teooria abil.[9]

Akvaporiinid transpordivad veemolekule valikuliselt raku sisse ja raku seest. Nad takistavad ioonide ja lahustatud ainete läbilaskmist. Akvaporiinid, mida tuntakse ka veekanalite nime all, on membraani pooride transmembraansed (integraalsed) valgud. Sõltuvalt poori suurusest, transpordivad mõned akvaporiinid, nagu akvaglütseroporiinid, ka teisi ilma laenguta väikseid lahustatud aineid, nagu glütserooli, süsinikdioksiidi, ammoniaaki ja kusiainet, läbi membraani. Näiteks akvaporiin 3 kanalil on poor laiusega 8–10 ongströmit, mis laseb aatommassiga 150–200 daltonit hüdrofiilseid molekule läbi. Kuid veekanalid ei lase üldse läbi laenguga aatomeid, molekule ja ioone, sealhulgas prootoneid. See omadus on oluline, sest see säilitab membraani elektrokeemilise potentsiaali.[10]

Veemolekulid liiguvad kanali pooris üksteise järel. Veekanalite olemasolu suurendab membraani veeläbilaskvust.

Paljud inimese rakutüübid, mõned bakterid ja paljud teised organismid ekspresseerivad akvaporiine. Akvaporiinid on väga tähtsad taimede jaoks, sest nad on hädavajalikud vee transpordisüsteemi jaoks [11] ning soolsuse ja põuataluvuse tekkimiseks.[12]

Avastamine muuda

 
Akvaporiini molekul

Agre ütles, et tema jaoks oli akvaporiinide avastamine suur üllatus. Tema laborile anti N.I.H. toetus, et uurida Rh veregrupi antigeene. Nad eraldasid Rh molekuli, aga teine tundmatu molekul, mis oli 28 kilodaltoni suurune, 28 K, kerkis esile mitu korda. Algul arvati, et see oli Rh molekuli osa või et nende proov ei olnud puhas. Selgus, et see oligi avastamata molekul tundmatu talitlusega. See esines suures hulgas punalibledes ja neerutorudes. Molekul sarnaneb ka valkudega, mis on pärit näiteks puuviljakärbeste ajudest, silma läätsest, taimsetest kudedest.

Enamik rakkudes olev vesi liigub läbi rakumembraani rasvaosa raku sisse ja välja osmoosi teel. Mõnedel epiteelrakkudel on võrdlemisi kõrge veeläbilaskvus. See eeldas, et peab olema veel lisamehhanism, mis tagaks veeliikumist läbi membraani. Alles Peter Agre, kes töötas Johns Hopkinsi Ülikoolis, teatas 1992. aastal esimesest akvaporiinist. See oli "akvaporiin-1" (esialgu CHIP 28).[13]

2003. aastal määrati Agrele ja tema kolleegidele Nobeli keemiaauhind veekanalite uurimuste ja avastuste eest.[7] 1999. aastal avaldasid Agre ja teised uurimisrühmad esimesi, kõrge resolutsiooniga pilte, mis kajastasid akvaporiin-1 kolmemõõtmelist struktuuri.[14] Järgmised uuringud, mis kasutasid superarvuti simulatsioone, selgitasid veeliikumise rada läbi membraani ning näitasid, kuidas poor kindlustab vee transpordi, ilma et väikesed lahustatud ained pääseksid sisse või välja.[15] Kuid esimene aruanne transpordist läbi membraani, mida vahendab valk, ilmus 1986. aastal. Selle esitas Gheorghe Benga.[5][16] See asjaolu andis alust vaidlustele. Arutleti, et ei Agre ega ka Nobeli auhinna komitee ei tunnustanud Benga tööd.[17] Veekanalite ajalugu algas juba 1957. aastal[18] ning ilmunud oli juba palju ajaloo ülevaateid.[19]

Struktuur muuda

 
Akvaporiin 1 (AQP1) 2D struktuuri skemaatiline diagramm: kuus transmembraanset α-heeliksit ja viis A–E sõlme piirkonda heeliksite vahel
 
Akvaporiini 3D struktuur kujutab endast liivakellakujulist veekanalit, mis on valgu keskel

Akvaporiini valgud koosnevad kuuest transmembraansest alfaheeliksist, mis moodustavad paremakäelise puntra. Aminoterminaalsed ja karboksüterminaalsed jäägid paiknevad membraani tsütoplasmapoolsel küljel.[10][20] Amino- ja karboksüterminaalsed pooled sarnanevad teineteisega tandeemse järjestuse poolest. Mõned teadlased arvavad, et see asjaolu tuleneb varasest evolutsioonilisest sündmusest, mis oli seotud poolikgeeni kahekordistumisega. Akvaporiinil on veel viis heeliksitevahelist A–E sõlme piirkonda, mis moodustavad vahekäike raku sees ja sellest väljaspool. B ja E sõlmed on hüdrofoobsed sõlmed, mis sisaldavad kõrgelt (kuigi mitte täielikult) konserveerunud asparagiin–proliin–alaniin (NPA) motiivi. B ja E sõlmed katavad membraani lipiidse kaksikkihi keskosa, moodustades 3D-liivakella struktuuri, mida mööda vesi saab voolata.

Akvaporiinid moodustavad rakumembraanis tetrameere. Iga monomeer talitleb veekanalina.[10] Akvaporiinid erinevad teineteisest aminohapete järjestuse poolest ning see ongi põhjuseks, miks nendel on erinevad poori suurused. Poori suurusest sõltub otseselt see, millised molekulid saavad poori läbida. Väikesed poorid lasevad läbi ainult väikeseid molekule, näiteks vett.

Röntgen-kristallograafia abil on määratud, et akvaporiinidel on kaks koonilist avaust. Selline liivakella kuju võiks olla loodusliku valiku tulemuseks, mis tagab kõige soodsamat veeläbilaskvust. Näidati, et sobiva avamisnurgaga koonilised avaused võivad tagada kanali hüdrodünaamilise läbilaskvuse tohutu suurenemise.[21]

Liikides esinemine muuda

Taimedes muuda

Vesi siseneb taimekudedesse mullast juurte kaudu. See läbib esikoore ning liigub juhtkudedesse. Vesi saab liikuda apoplasti ja sümplasti liikumistee kaudu. Akvaporiinide olemasolu rakumembraanis hõlbustab nähtavasti veetransporti sümplasti liikumisteel. Kui taimede juuri eksponeerida elavhõbe(II)kloriidile, mis pärsib akvaporiinide tegevust, siis veevool väheneb suuresti, samas kui ioonide vool mitte. See tähendab seda, et peab olema mehhanism veetranspordi jaoks, mis oleks sõltumatu ioonide transpordist. Selleks mehhanismiks ongi akvaporiinid.

Taimede akvaporiinid on jagatud viieks peamiseks homoloogiliseks alamperekonnaks ehk grupiks:[22]

  • plasmamembraani sisemine valk (PIP)[23]
  • tonoplasti sisemine valk (TIP)[24]
  • noduliin-26-laadne sisemine valk (NIP)[25]
  • väike aluseline sisemine valk (SIP)[26]
  • X sisemine valk (XIP)

Need viis alamperekonda on veel hiljem jagatud väiksemateks evolutsioonilisteks alamgruppideks nende DNA järjestuse alusel. PIP-id on grupeeritud kaheks alamgrupiks: PIP1 ja PIP2, TIP-id aga viieks alamgrupiks: TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 ja TIP5. Iga alamgrupp on omakorda jagatud isovormideks, näiteks PIP1;1, PIP1;2.

Taimsete akvaporiinide vaigistamine on seotud kehva taimekasvuga ja isegi taime surmaga.

Akvaporiinid deaktiveeritakse selleks, et peatada veevoolu läbi valgu poori. See võib toimuda paljude põhjuste tõttu, näiteks kui taime sees on vähenenud vajalik veekogus põua tõttu.[27] Akvaporiini aktiveerimine ja deaktiveerimine (ingl gating) teostatakse regulatsioonimehhanismi ja akvaporiini koostoime kaudu, mis põhjustab valgu 3D muutust, mis omakorda tõkestab vee liikumist läbi poori. Taimedes on olemas vähemalt kaks akvaporiini reguleerimisviisi. Need on teatud seriini jääkide defosforüleerimine, mis on vastuseks põuale, ja teatud histidiini jääkide protoneerimine üleujutuse korral. Akvaporiini fosforüleerimist seostatakse ka kroonlehtede avanemise ja sulgumisega temperatuuri muutumise korral.[28][29]

Imetajates muuda

Imetajates on kolmteist akvaporiinide tüüpi, millest kuus paiknevad neerudes[30], aga oletatakse, et neid on olemas palju rohkem.

Viited muuda

  1. ↑ Agre P (2006). "The aquaporin water channels". Proc Am Thorac Soc. Vaadatud 04.10.2014.
  2. ↑ "MIP major intrinsic protein of lens fiber [Homo sapiens (human)]". Vaadatud 04.10.2014.
  3. ↑ Agre P, Kozono D (2003). "Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases". FEBS Lett. Vaadatud 04.10.2014.[alaline kõdulink]
  4. ↑ Schrier RW (2007). "Aquaporin-related disorders of water homeostasis". Drug News Perspect. Vaadatud 04.10.2014.
  5. ↑ 5,0 5,1 Kuchel PW (2006). "The story of the discovery of aquaporins: convergent evolution of ideas—but who got there first?". Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand). Vaadatud 04.10.2014.
  6. ↑ Knepper MA, Nielsen S (2004). "Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry". J. Am. Soc. Nephrol. Vaadatud 04.10.2014.
  7. ↑ 7,0 7,1 Knepper MA, Nielsen S (2003). "The Nobel Prize in Chemistry 2003". Nobel Foundation. Vaadatud 04.10.2014.
  8. ↑ Cooper, Geoffrey (2009). The Cell: A Molecular Approach. Washington, DC: ASM PRESS. l. 544. ISBN 9780878933006.
  9. ↑ 9,0 9,1 Claudia Dreifus (26.01.2009). "A Conversation With Peter Agre: Using a Leadership Role to Put a Human Face on Science". The New York Times. Vaadatud 04.10.2014.
  10. ↑ 10,0 10,1 10,2 Gonen T, Walz T (2006). "The structure of aquaporins". Q. Rev. Biophys. Vaadatud 04.10.2014.
  11. ↑ Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). "The aquaporins". Genome Biol. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  12. ↑ Xu, Yi; et al. (2014). "A banana aquaporin gene". BMC Plant Biology. Vaadatud 04.10.2014. {{netiviide}}: et al.-i üleliigne kasutus kohas: |Autor= (juhend)
  13. ↑ Agre P, Preston GM, Smith BL, Jung JS, Raina S, Moon C, Guggino WB, Nielsen S (01.10.1993). "Aquaporin CHIP: the archetypal molecular water channel". Am. J. Physiol. Vaadatud 13.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  14. ↑ Mitsuoka K, Murata K, Walz T, Hirai T, Agre P, Heymann JB, Engel A, Fujiyoshi Y (1999). "The structure of aquaporin-1 at 4.5-A resolution reveals short alpha-helices in the center of the monomer". J. Struct. Biol. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  15. ↑ de Groot BL, Grubmüller H (2005). "The dynamics and energetics of water permeation and proton exclusion in aquaporins". Curr. Opin. Struct. Biol. Vaadatud 04.10.2014.
  16. ↑ Benga G, Popescu O, Pop VI, Holmes RP (1986). "p-(Chloromercuri)benzenesulfonate binding by membrane proteins and the inhibition of water transport in human erythrocytes". Biochemistry. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  17. ↑ G Benga. "Gheorghe Benga". Ad Astra – Online project for the Romanian Scientific Community. Originaali arhiivikoopia seisuga 25.12.2007. Vaadatud 04.10.2014.
  18. ↑ Paganelli CV, Solomon AK (november 1957). "The rate of exchange of tritiated water across the human red cell membrane". J. Gen. Physiol. Vaadatud 04.10.2014.
  19. ↑ Parisi M, Dorr RA, Ozu M, Toriano R (detsember 2007). "From membrane pores to aquaporins: 50 years measuring water fluxes". J Biol Phys. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  20. ↑ Fu D, Lu M (2007). "The structural basis of water permeation and proton exclusion in aquaporins". Mol. Membr. Biol. Vaadatud 04.10.2014.
  21. ↑ Simon Gravelle, Laurent Joly, François Detcheverry, Christophe Ybert, Cécile Cottin-Bizonne ja Lydéric Bocquet (2013). "Optimizing water permeability through the hourglass shape of aquaporins". PNAS. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  22. ↑ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). "Characterization of plant aquaporins". Meth. Enzymol. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  23. ↑ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). "Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system". Plant J. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  24. ↑ Maeshima M (2001). "TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function". Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. Vaadatud 04.10.2014.
  25. ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). "The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins". Biochim. Biophys. Acta. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  26. ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). "A new subfamily of major intrinsic proteins in plants". Mol. Biol. Evol. Vaadatud 04.10.2014.
  27. ↑ Kaldenhoff R, Fischer M (2006). "Aquaporins in plants". Acta Physiol (Oxf). Vaadatud 04.10.2014.
  28. ↑ Azad AK, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2004). "Phosphorylation of plasma membrane aquaporin regulates temperature-dependent opening of tulip petals". Plant Cell Physio. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  29. ↑ Azad AK, Katsuhara M, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2008). "Characterization of four plasma membrane aquaporins in tulip petals: a putative homolog is regulated by phosphorylation". Plant Cell Physiol. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  30. ↑ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). "Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine". Physiol. Rev. Vaadatud 04.10.2014.{{netiviide}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
Pärit leheküljelt "https://et.wikipedia.org/w/index.php?title=Akvaporiin&oldid=6536441"