Valgud: erinevus redaktsioonide vahel
Eemaldatud sisu Lisatud sisu
P Tühistati kasutaja 2001:7D0:4640:1280:E493:C050:6395:7C32 (arutelu) tehtud muudatused ja pöörduti tagasi viimasele muudatusele, mil... Märgis: Tühistamine |
P Substraat (biokeemia) |
||
77. rida:
[[Ensüümid]] on erilise funktsiooniga valgud, sest seondavad ja muudavad keemiliselt teisi molekule – [[katalüüs]]ivad reaktsioone. Ensüümidega seonduvaid molekule kutsutakse [[ligand]]ide asemel substraadiks ning ligandi seostumise kohta kutsutakse [[aktiivtsenter|aktiivtsentriks]]<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia" />. [[Ensümaatiline katalüüs]] on elusorganismidele hädavajalik, sest bioloogiliselt vajalikes tingimustes on mittekatalüseeritud reaktsioonid enamasti aeglased, sest enamik bioloogilisi molekule on rakkudes oleva neutraalse [[pH]], mõõduka temperatuuri juures ja veekeskkonnas üsna stabiilsed. Lisaks sellele ei ole mitmete vajalike biokeemiliste reaktsioonide toimumine soodustatud või on ebatõenäoline.
Ensüümid on äärmisel efektiivsed [[katalüsaator]]id. Nad muudavad madalamaks reaktsiooni [[aktivatsioonienergia]] ning suurendavad sellega [[reaktsiooni kiirus]]t (10<sup>6</sup> pealt 10<sup>17</sup>-ni). Ensüümkatalüüsitud reaktsioonidele on iseloomulikuks [[substraat (biokeemia)|substraadi]] ja ensüümi vahel tekkiv kompleks. Ensüüm ei mõjuta [[reaktsiooni tasakaal]]u. Seostumisenergiat saab kasutada substraadi entroopia madaldamiseks või ensüümis konformatsioonilise muutuse esilekutsumiseks. Seostumisenergia seletab ka ensüümide väga suure täpsuse substraatide suhtes.
Oluline osa ensümaatilise kiiruse suurendamiseks vajalikust energiast saadakse substraadi ja ensüümi vahel olevatest nõrkadest interaktsioonidest (vesiniksidemed ja hübrofoobsed ning ioonilised interaktsioonid). Ensüümi sidumiskoht on struktureeritud nii, et mõned nendest nõrkadest interaktsioonidest esinevad eelistatult reaktsiooni [[üleminekuolek]]utes, et neid stabiliseerida. Paljude interaktsioonide vajalikkus põhjustab ka selle, et ensüümid on suurte mõõtmetega.
| |||