Valgud: erinevus redaktsioonide vahel

Eemaldatud sisu Lisatud sisu
PResümee puudub
P Koondasin skripti abil viited
5. rida:
 
== Nimi ==
Nimetus "proteiinid" (kreeka ''protos'' 'esimene, tähtsaim') pärineb hollandi keemikult [[Gerardus Johannes Mulder]]ilt, kes võttis selle kasutusele [[1839]]. aastal.<ref name="biokeemia">Männik, A. ''Biokeemia'', Valgus 1985.</ref>
 
Eestikeelse sõna "valk" lõi [[Johannes Voldemar Veski]] sõna "valge" põhjal.<ref>[http://www.eki.ee/books/ekk09/index.php?p name=6&p1=3 Leksikoloogia: Sõnavara päritolu. Põlis-, laen- ja tehissõnad] Eesti keele"QHUbT" käsiraamat</ref>
 
== Ülesanded ==
31. rida:
Valgud võivad koosneda ühest või mitmest [[Peptiidid|peptiid]]ist. Valgud koosnevad tuhandetest aminohapetest. [[Polüpeptiid]]idest eristab neid see, et kui polüpeptiidide [[molekulmass]] on tavaliselt alla 10 000 [[dalton]]i, siis valkudel on see suurem. Molekulmass ei ole seotud bioloogiliselt aktiivsete valkude funktsiooniga. Polüpeptiidide ahelate pikkus on valkudes väga varieeruv, ulatudes sajast paarikümne tuhande aminohappejäägini. Enamik looduslikult esinevatest valkudest sisaldab alla 2000 aminohappejäägi.
 
Suurim teadaolev inimvalk on [[südamelihas]]es paiknev ''[[titin]]'' [[aatommass]]iga 3–3,7 [[megadalton]]it (3 000 000 [[dalton]]it); <ref>Opitz CA, Kulke M, Leake MC, Neagoe C, Hinssen H, Hajjar RJ, Linke WA (October 2003). ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC240679/ name="Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium2sBgY"]''. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (22): 12688–93. doi:10.1073/pnas.2133733100.PMC 240679. PMID 14563922. Veebiversioon (vaadatud 12.10.2013)<small> (inglise keeles)</small></ref>
 
Peptiidid koosnevad aminohappejääkidest. Jääkideks kutsutakse neid seetõttu, et [[peptiidside]]me moodustamisel on aminohape loovutanud [[vesinik]]uaatomi [[aminorühm]]ast ning [[hüdroksüülrühm]]a [[karboksüülrühm]]ast, mis sideme tekkimisel eralduvad veemolekulina ([[Dehüdraatimine|dehüdratsioon]]). Ahela otsas olev vaba α-aminorühmaga jääki nimetatakse aminoterminaalseks (või [[N-terminaalne ots|N-terminaalseks]]), vaba karboksüülrühmaga jääki karboksüterminaalseks (või [[C-terminaalne ots|C-terminaalseks]]).
42. rida:
Valkude aminohappeline koostis on valgule iseloomulik suurus. Samas ei ole valgu täielik hüdrolüüs aminohapeteks valgu aminohappelise koostise määramiseks piisav, sest [[hüdrolüüs]]i käigus võivad esineda [[kõrvalreaktsioon]]id, näiteks teiseks aminohappeks üleminek või aminohappe täielik lagunemine. Täpse aminohappelise koostise määramiseks kasutatakse vajadusel lisaprotseduure, et hüdrolüüsiga kaasnevaid ebaselgusi lahendada.
 
Osa valke sisaldavad lisaks aminohapetele ka püsivalt assotsieerunud keemilisi komponente. Selliseid valke kutsutakse konjugeeritud valkudeks ning mitteaminohappelist osa prosteetiliseks rühmaks (lisarühmaks)<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia">[http://www.biokeemiaselts.ee/?mid=9&lang=et#m Eesti Biokeemia Selts – terminoloogia]</ref>. Konjugeeritud valke liigitatakse prosteetiliste rühmade järgi (näiteks [[lipoproteiid]]id sisaldavad [[lipiid]]e, [[glükoproteiin]]id [[sahhariid]]rühmi, [[metalloproteiid]]id spetsiifilisi metalle).
 
=== Valkude struktuuritasemed ===
70. rida:
Valgu funktsioon on otseselt seotud tema kolmedimensioonilise struktuuriga. Seega kujutab valk eneses ülekannet ühedimensioonilisest järjestusest kolmedimensiooniliste molekulideni, mis on võimelised mitmekülgseks aktiivsuseks. Kui valk kaotab struktuurimuutuste järel oma ensümaatilise aktiivsuse, on tegemist valgu [[denatureerumine|denatureerumisega]].
 
Paljude valkude funktsiooniks on teiste molekulide sidumine. Seotavat molekuli kutsutakse [[ligand]]iks. Ligandiks võib olla igat tüüpi molekul, ka valk. Ligandide mööduv seondumine on elusorganismis äärmiselt oluline, sest lubab organismil reageerida keskkonnamuutuste ja [[metabolism]]iseisunditele kiiresti ja pöörduvalt. Ligandi seostumise kohta valgus kutsutakse sidumiskohaks<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia" />, mis on ligandi suuruse, kuju, laengu ning hüdrofiilsete või -foobsete omadustega komplementaarne. Ligandi seostumine on spetsiifiline, sest iga sidumiskoht saab interakteeruda vaid ühe või mõne ligandiga. See on väga tähtis elusorganismide kõrge organiseerituse säilitamiseks.
 
=== Ensüümid ===
{{Vaata|Ensüümid}}
Valkude struktuur on liikuv. Konformatsioonimuutused võivad olla alates aminohappejääkide molekulaarsetest vibratsioonidest kuni mitmenanomeetriliste muutusteni segmentide liikumisel. Spetsiifilised konformatsioonilised muutused on sageli valgu funktsiooni jaoks vajalikud. Valgu ja ligandi seondumisega kaasneb enamasti ka konformatsioonimuutus, mis teeb sidumiskoha ligandi jaoks komplementaarsemaks, mis viib selle tugevama seondumiseni. Multisubühikulistes valkudes mõjutab ühe subühiku konformatsioonimuutus ka teiste subühikute kuju.
[[Ensüümid]] on erilise funktsiooniga valgud, sest seondavad ja muudavad keemiliselt teisi molekule – [[katalüüs]]ivad reaktsioone. Ensüümidega seonduvaid molekule kutsutakse [[ligand]]ide asemel substraadiks ning ligandi seostumise kohta kutsutakse [[aktiivtsenter|aktiivtsentriks]]<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia" />. [[Ensümaatiline katalüüs]] on elusorganismidele hädavajalik, sest bioloogiliselt vajalikes tingimustes on mittekatalüseeritud reaktsioonid enamasti aeglased, sest enamik bioloogilisi molekule on rakkudes oleva neutraalse [[pH]], mõõduka temperatuuri juures ja veekeskkonnas üsna stabiilsed. Lisaks sellele ei ole mitmete vajalike biokeemiliste reaktsioonide toimumine soodustatud või on ebatõenäoline.
 
Ensüümid on äärmisel efektiivsed [[katalüsaator]]id. Nad muudavad madalamaks reaktsiooni [[aktivatsioonienergia]] ning suurendavad sellega [[reaktsiooni kiirus]]t (10<sup>6</sup> pealt 10<sup>17</sup>-ni). Ensüümkatalüüsitud reaktsioonidele on iseloomulikuks [[substraat|substraadi]] ja ensüümi vahel tekkiv kompleks. Ensüüm ei mõjuta [[reaktsiooni tasakaal]]u. Seostumisenergiat saab kasutada substraadi entroopia madaldamiseks või ensüümis konformatsioonilise muutuse esilekutsumiseks. Seostumisenergia seletab ka ensüümide väga suure täpsuse substraatide suhtes.
89. rida:
Prokarüootide ja eukarüootide valgusüntees on erinev. [[Valgusüntees prokarüootides|Prokarüootides toimub translatsioon]] [[tsütoplasma]]s ning [[eukarüoot]]ide puhul [[endoplasmaatiline retiikulum|endoplasmaatilises retiikulum]]is.
 
Lühemaid valgujärjestusi suudetakse tänapäeval edukalt sünteesida ka keemiliste meetodite abil. Seejuures on sel viisil võimalik mittekanooniliste aminohapete liitmine valgujärjestustesse.<ref>Nilsson, B.name="7zx7h" L., Soellner, M. B., & Raines, R. T. (2005). Chemical Synthesis of Proteins. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 34, 91–118. http://doi.org/10.1146/annurev.biophys.34.040204.144700</ref>
== Valkude eraldamise meetodid ==
[[Pilt:Kolorimeetriline valkude sisalduse mõõtmine Bradford meetodil..JPG|pisi|Valkude sisalduse mõõtmine [[Bradford'i meetod|Bradfordi meetod]]il. Bradford reagent annab valkudega reageerides sinise värvuse. Värvuse intensiivsus peegeldab valkude sisaldust ja seda saab mõõta [[spektrofotomeeter|spektrofotomeetriga]].]]
108. rida:
 
==Viited==
{{viited|1}}=1|allikad=
<ref name="biokeemia">Männik, A. ''Biokeemia'', Valgus 1985.</ref>
<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia">[http://www.biokeemiaselts.ee/?mid=9&lang=et#m Eesti Biokeemia Selts – terminoloogia]</ref>
<ref name="QHUbT">[http://www.eki.ee/books/ekk09/index.php?p=6&p1=3 Leksikoloogia: Sõnavara päritolu. Põlis-, laen- ja tehissõnad] Eesti keele käsiraamat</ref>
<ref name="2sBgY">Opitz CA, Kulke M, Leake MC, Neagoe C, Hinssen H, Hajjar RJ, Linke WA (October 2003). ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC240679/ "Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium"]''. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (22): 12688–93. doi:10.1073/pnas.2133733100.PMC 240679. PMID 14563922. Veebiversioon (vaadatud 12.10.2013)<small> (inglise keeles)</small></ref>
<ref name="7zx7h">Nilsson, B. L., Soellner, M. B., & Raines, R. T. (2005). Chemical Synthesis of Proteins. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 34, 91–118. http://doi.org/10.1146/annurev.biophys.34.040204.144700</ref>
}}
 
==Kirjandus==