Antikehad: erinevus redaktsioonide vahel

Eemaldatud sisu Lisatud sisu
Resümee puudub
1. rida:
{{See artikkel| räägib kehasisestest essentsiaalsetest molekulidest; immuniseerimisel kasutatavate immunoglobuliinide kohta vaata artiklit [[Vaktsiinid]]; meditsiinis kasutatavate immunoglobuliinde kohta vaata artiklit [[Immunoglobuliini preparaadid]]; maohammuste mürgistuse ära hoidmiseksärahoidmiseks kasutatavate immunoglobuliinide kohta vaata artiklit [[Vastumürk]]}}
{{ToimetaAeg}}
{{ToimetaAeg|kuu=oktoober|aasta=2015}}
 
{{allikad}}
'''Antikehad''' ehk '''immunoglobuliinid''' (ka ''immuunkehad'', ''kaitsekehad'', ladina keeles ''immunoglobulinum''; lüh: '''Ig''') on [[kehavedelik]]es lahustuvad väga erineva molekulmassi ja funktsioonidega essentsiaalsed molekulid, mis liigitatakse [[glükoproteiinid]]e hulka ja mida toodavad [[selgroogsed|selgroogsete]] [[loomad]]e (sh [[inimene|inimese]]) [[immuunsüsteem]]i [[B-lümfotsüüdid]]. Immunoglobuliinidel on omadus "ära tunda" ja seondudaendaga siduda [[antigeen]]idegae (milleks on normaalsel juhul organismile võõrad ained). Inimorganismis leidub vähemalt 10<sup>7</sup>, võib-olla kuni 10<sup>9</sup> erineva äratundmis-spetsiifikaga antikehade tüüpi.
{{See artikkel| räägib kehasisestest essentsiaalsetest molekulidest; immuniseerimisel kasutatavate immunoglobuliinide kohta vaata artiklit [[Vaktsiinid]]; meditsiinis kasutatavate immunoglobuliinde kohta vaata artiklit [[Immunoglobuliini preparaadid]]; maohammuste mürgistuse ära hoidmiseks kasutatavate immunoglobuliinide kohta vaata artiklit [[Vastumürk]]}}
 
'''Antikehad''' ehk '''immunoglobuliinid''' (ka ''immuunkehad'', ''kaitsekehad'', ladina keeles ''immunoglobulinum''; lüh: '''Ig''') on [[kehavedelik]]es lahustuvad väga erineva molekulmassi ja funktsioonidega essentsiaalsed molekulid, mis liigitatakse [[glükoproteiinid]]e hulka ja mida toodavad [[selgroogsed|selgroogsete]] [[loomad]]e (sh [[inimene|inimese]]) [[immuunsüsteem]]i [[B-lümfotsüüdid]]. Immunoglobuliinidel on omadus "ära tunda" ja seonduda [[antigeen]]idega (milleks on normaalsel juhul organismile võõrad ained). Inimorganismis leidub vähemalt 10<sup>7</sup>, võib-olla kuni 10<sup>9</sup> erineva äratundmis-spetsiifikaga antikehade tüüpi.
 
Immunoglobuliinide areng, morfoloogia, funktsioonid ja patoloogia erinevad
nii liigiti kui ka indiviiditi.
 
Immunoglobuliinide taseareng, morfoloogia, funktsioonid ja patoloogia erinevad nii liigiti kui ka indiviiditi. Immunoglobuliinide hulk ja süntees oleneb organismi vanusest, aga ka paljudest muudest teguritest.
 
Teatud immunoglobuliini toodavad ka mitmete pahaloomuliste [[kasvaja]]te [[vähirakk|rakud]].<ref>J Wang, D Lin, H Peng, Y Huang, J Huang ja J Gu, [http://www.nature.com/cddis/journal/v4/n12/full/cddis2013474a.html Cancer-derived immunoglobulin G promotes tumor cell growth and proliferation through inducing production of reactive oxygen species], Cell Death and Disease (2013) 4, e945; doi:10.1038/cddis.2013.474, veebiversioon (vaadatud 01.10.2014)<small>(''inglise keeles'')</small> </ref>
 
== Üldstruktuur ==
Kõigile antikehadele on omane sarnane üldstruktuur: nad koosnevad neljast [[disulfiidsild]]adega ühendatud [[valk|valguahelast]]. Kaht suuremat ja omavahel identset ahelat nimetatakse rasketeks ehk H-ahelateks ([[inglise keel|ingl.k]] ''heavy chains''), kaht väiksemat ning samuti omavahel identset ahelat nimetatakse kergeteks ehk L-ahelateks ([[inglise keel|inglise]] ''light chains''). Raske ahel koosneb neljast eraldieri geeniosade poolt kodeeritud [[valgudomeen]]ist, mida tähistatakse ([[N-ots]]ast lugedes) V<sub>H</sub>, C<sub>H</sub>1, C<sub>H</sub>2, C<sub>H</sub>3. Neist V<sub>H</sub> on väga muutliku ehitusega ja moodustab ühe osa antigeeni äratundvast tsentrist, samal ajal ülejäänud kolm domeeni on eri antikehadel üsna sarnase ehitusega. C<sub>H</sub>2, C<sub>H</sub>3 ehitus erineb veidi eri antikehade isotüüpidel (vt antikehade tüübid). C<sub>H</sub>2 domeenis paiknevad [[Fc retseptorid|Fc retseptorite]] ja [[komplemendisüsteem|komplemendi-sidumissaidid]] (vt antikehade osa immuunvastuses), samuti kaks raskeid ahelaid koos hoidvat [[disulfiidsild]]a. C<sub>H</sub>1 domeenis paikneb kerget ja rasket ahelat ühendav disulfiidsild. C<sub>H</sub>1 ja C<sub>H</sub>2 domeenide vahel paikneb kergestiliikuvkergesti liikuv nn hinge-regioon.
 
Kerge ahel koosneb kahest, V<sub>L</sub> ja C<sub>L</sub> domeenist. V<sub>L</sub> on varieeruva ehitusega ja moodustab teise poole antigeeni äratundvast tsentrist, C<sub>L</sub> on aga kindla ehitusega ja ühendatud disulfiidsillaga C<sub>H</sub>1 domeeni külge.
 
==Antikehade põhiklassid ==
 
Hoolimata üldisest sarnasusest saab antikehi ehituse alusel jagada mitmeks klassiks ja alamklassiks. Neid klasse nimetatakse isotüüpideks ja nende erinevused tulenevad vastavate raskete ahelate struktuuride erinevustest.
 
=== Madudel ===
[[Madu]]del on tuvastatud järgmised immunoglobuliinide klassid<ref>Gambón-Deza F1, Sánchez-Espine C, Mirete-Bachiller S, Magadán-Mompó S,[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22426516 Snakes antibodies.], Dev Comp Immunol. 2012 Sep;38(1):1-9. doi: 10.1016/j.dci.2012.03.001. Epub 2012 Mar 14., Veebiversioon (vaadatud 24.03.2014)<small> (''inglise keeles'')</small></ref>:
*immunoglobuliin D (IgD)
*immunoglobuliin M (IgM)
*[[immunoglobuliin Y]] (IgY) - (IgYa ja IgYb-).
 
=== Hobustel ===
 
[[Hobune|Hobustel]] on tuvastatud immunoglobuliinide klassid ja alamklassid: IgA, IgE, IgM ja IgG - IgG2a, IgG2b, IgG2c, IgGI, IgG(T).<ref>Roald Nezlin, [http://books.google.ee/books?id=Q6U4ADtJ4G0C&pg=PA93&lpg=PA93&dq=immunoglobulins+of+horses&source=bl&ots=cj6EBeS-Vk&sig=qZeTnFHdbdFXzHySBvPz8gitqYE&hl=et&sa=X&ei=1SQwU5TlO6uy7AbFiIGoBg&redir_esc=y#v=onepage&q=immunoglobulins%20of%20horses&f=false The Immunoglobulins: Structure and Function], lk 93, 1998, Academic Press, Google'i raamat veebiversioon (vaadatud 24.03.2014)<small> (''inglise keeles'')</small></ref>
 
Hobuseid kasutatakse [[maomürk|maomürgi]] vastaste [[antiseerum]]ite (töödeldud immunoglobuliinid) tootmisel, selleks immuniseeritakse (süstitakse) hobuseid erinevat liiki mürkmadude [[toksiin|mürgiga]] ja seejärel eraldatakse neist immunoglobuliinid [[vastumürk]]ide tarvis.<ref>R. G. Guidlolin, R. M. Marcelino, H. H. Gondo, J. F. Morais, R. A. Ferreira, C. L. Silva, T. L., Kipnis, J. A. Silva, J. Fafetine ja W. D. da Silva,file:///C:/Documents%20and%20Settings/kasutaja/My%20Documents/L%C3%BCmfiir/78481-182928-1-PB.pdf Polyvalent horse F(Ab`)2 snake antivenom: Development of process to produce polyvalent horse F(Ab`)2 antibodies anti-african snake venom, African Journal of Biotechnology Vol. 9 (16), pp. 2446-2455, 19 April, 2010, DOI: 10.5897/AJB10.1379, ISSN 1684–5315 © 2009 Academic Journals, Veebiversioon (vaadatud 24.03.2014)<small> (''inglise keeles'')</small></ref>
 
=== Inimese antikehade põhiklassid ===
 
Inimesel esinevad antikehade põhiklassid on:
*[[immunoglobuliin A]] (IgA)
41. rida ⟶ 34. rida:
*[[immunoglobuliin E]] (IgE)
*[[immunoglobuliin G]] (IgG)
*[[immunoglobuliin M]] (IgM).
 
Klassidesse kuuluvaid immunoglobuliine nimetatakse vastavalt IgA, IgD, IgE, IgG ja IgM tüüpi antikehadeks.
50. rida ⟶ 43. rida:
Antikehade [[geen]]id kuuluvad suurde ja mitmekesisesse [[Ig superperekond]]a. Nad teevad organismi [[areng]]u käigus läbi mitmeid keerulisi ümberkorraldusi.
 
Immunoglobuliini geenid kahe kerge ahela jaoks (&kappa;-ahel ja &lambda;-ahel) asuvad inimesel vastavalt 2 ja 22 [[kromosoom]]il, geenid eri isotüüpide raskete ahelate jaoks aga 14 [[kromosoom]]il. Kerge ahela geen sisaldab ([[5'-ots]]ast lugedes) umbes 100 erinevat V-domeenide järjestusjärjestust (neile eelnevate [[signaalpeptiid]]-järjestustega), seejärel nn J-järjestused ja 1-6 C-domeeni järjestust. Raske ahela geenid sisaldavad samuti kõigepealt V-domeenide järjestusi (umbes 200 erinevat), seejärel üle 20 D-segmendi ('diversity-segment', kodeerib V-domeeni [[C-ots]]a), seejärel eri isotüüpide alamklasside C-domeenide järjestused.
 
[[B-lümfotsüüdid|B-lümfotsüütide]] arenemisel toimub esimese ümberkorraldusena raskete ahelate geenide ühe D-regiooni ja ühe J-regiooni ühinemine, koos nende vahele jääva [[DNA]] [[deletsioon]]iga (väljalõikamisega). Seejärel kõrvaldatakse ülejäänud D-regioonid, misjärel toimub ühe V-regiooni liitmine ühinenud DJ-regioonile. Saadud geenis on nüüd valmis antikeha raske ahela [[N-ots]] ja sellele järgnevad [[intron]]itega lahutatud eri isotüüpide C-domeenide järjestused.
 
Geeni [[transkriptsioon]]i järel toimuva [[splaising]]u tulemusena tekib [[mRNA]], mis sisaldab ainult ühe isotüübi C-domeenide järjestusi.
 
Geenide ümberkorraldused kergete ahelate puhul on sarnased, ei toimu ainult D- ja J-regioonide ühinemist (kuna kergetes ahelates puuduvad D-regioonid). mRNA-de [[translatsioon]]i järel saadud kerged ja rasked ahelad ühendatakse omavahel teatud [[ensüüm]]ide abil disulfiidsildadega, [[valkude glükosüleerimine|glükosüleeritakse]] ja sekreteeritakse.
 
==Antikehade osa immuunvastuses==
{{pooleli}}
 
==Antikehade kasutamine biokeemias ja meditsiinis==
 
 
== Patoloogia ==
 
Immunoglobuliinide taseme ja puuduliku sünteesiga seostatakse mitut [[immuunpuudulikkus]]ega seotud haigust.
 
 
==Viited==
{{viited}}
 
== Välisallikad Välislingid==
*Sirje Velbri, Marja Pärlist, Kaja Leito, Urve Putnik, Riina Žordania, Ülle Einberg, Mirja Varik,[http://www.eestiarst.ee/static/files/067/primaarne_immuunpuudulikkus_eestis.pdf Primaarne immuunpuudulikkus Eestis], Eesti Arst 2005; 84 (5): 310-314, veebiversioon (vaadatud 24.03.2014)
* [http://www.actavetscand.com/content/57/1/42 Jokelainen, Velström, Lassen. Seroprevalence of ''Toxoplasma gondii'' in free-ranging wild boars hunted for human consumption in Estonia. Acta Veterinaria Scandinavica 2015, 57:42] {{en}}