Valgud: erinevus redaktsioonide vahel
Eemaldatud sisu Lisatud sisu
Kruusamägi (arutelu | kaastöö) PResümee puudub |
P Valikulised grammatikaparandused. |
||
1. rida:
{{See artikkel| räägib biopolümeeridest; perekonnanime kohta vaata artiklit [[Valk (perekonnanimi)]].}}
'''Valgud''' ehk '''proteiinid''' (ka '''valkained''') on [[biopolümeer]]id, mille [[monomeer]]ideks on [[aminohappejääk|aminohappejäägid]]. Valgu [[molekul]] koosneb paljudest üksteise järele [[peptiid]]idega seotud [[aminohape]]test,
Valkudel on oluline füsioloogiline roll kõikides [[organism]]ides ja [[viirus]]tes.
35. rida:
[[Pilt:Protein fragment.svg|pisi|Aminohappejääkide vahele moodustunud peptiidside (sinine).]]
Valgud võivad koosneda nii ühest kui ka mitmest polüpeptiidahelast. Mitme[[subühik]]ulised valgud sisaldavad kahte või enamat mitte[[Kovalentne side|kovalentse]]lt seotud polüpeptiidi, mis võivad olla nii identsed kui ka erinevad. Kui vähemalt kaks ahelat mitmesubühikulises valgus on identsed, on valk [[oligomeer]]ne ning identsed ühikud, mis koosnevad vähemalt ühest ahelast, on [[protomeer]]id. Üksikutel erandlikel valkudel võivad ahelad olla seotud kovalentselt ning sel juhul nimetatakse polüpeptiidahelaid subühikute asemel lihtsalt ahelateks.
Lihtsama struktuuriga valgu aminohappejääkide arvu saab umbkaudselt arvutada jagades molekulmassi 110-ga. Kuigi 20 tavalisema aminohappe keskmine molekulmass on 138 ühikut, esinevad valkudes enamasti väiksemad aminohapped, mille osakaale arvestades on valkude keskmise aminohappe molekulmass 128 ühikut, ning kuna peptiidsideme moodustumisel eraldub veemolekul (M=18 g/mol), taandub keskmine aminohappe molekulmass 110-le.
74. rida:
{{Vaata|Ensüümid}}
Valkude struktuur on liikuv. Konformatsioonimuutused võivad olla alates aminohappejääkide molekulaarsetest vibratsioonidest kuni mitmenanomeetriliste muutusteni segmentide liikumisel. Spetsiifilised konformatsioonilised muutused on sageli valgu funktsiooni jaoks vajalikud. Valgu ja ligandi seondumisega kaasneb enamasti ka konformatsioonimuutus, mis teeb sidumiskoha ligandi jaoks komplementaarsemaks, mis viib selle tugevama seondumiseni. Multisubühikulistes valkudes mõjutab ühe subühiku konformatsioonimuutus ka teiste subühikute kuju.
[[Ensüümid]] on erilise funktsiooniga valgud, sest seondavad ja muudavad keemiliselt teisi molekule – [[katalüüs]]ivad reaktsioone. Ensüümidega seonduvaid molekule kutsutakse [[ligand]]ide asemel substraadiks ning ligandi seostumise kohta kutsutakse [[aktiivtsenter|aktiivtsentriks]]<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia"/>. [[Ensümaatiline katalüüs]] on elusorganismidele hädavajalik, sest bioloogiliselt vajalikes tingimustes on mittekatalüseeritud reaktsioonid enamasti aeglased, sest enamik bioloogilisi molekule on rakkudes oleva neutraalse [[pH]], mõõduka temperatuuri juures
Ensüümid on äärmisel efektiivsed [[katalüsaator]]id. Nad muudavad madalamaks reaktsiooni [[aktivatsioonienergia]] ning suurendavad sellega [[reaktsiooni kiirus]]t (10<sup>6</sup> pealt 10<sup>17</sup>-ni). Ensüümkatalüüsitud reaktsioonidele on iseloomulikuks [[substraat|substraadi]] ja ensüümi vahel tekkiv kompleks. Ensüüm ei mõjuta [[reaktsiooni tasakaal]]u. Seostumisenergiat saab kasutada substraadi entroopia madaldamiseks või ensüümis konformatsioonilise muutuse esilekutsumiseks. Seostumisenergia seletab ka ensüümide väga suure täpsuse substraatide suhtes.
| |||