CK2: erinevus redaktsioonide vahel

Eemaldatud sisu Lisatud sisu
toim
41. rida:
kus S/T/Y – fosforüülrühma aktseptor, x -mittepositiivne aminohappe jääk, x’ – mittepositiivne aminohappe jääk, välja arvatud [[proliin]]. Kõige tähtsam happeline aminohappe jääk asub positsioonil n+3. Tähtsuselt teine happeline [[aminohappe jääk]] asub positsioonil n+1. Juhul, kui positsioonil n+3 pole negatiivselt laetud aminohapet on alati happeline aminohappe jääk positsioonil n+1 ja vastupidi. Aluselised aminohappe jäägid on äärmiselt haruldased positsioonide n-1 ja n+4 vahel. <ref name="cannons" />
 
==Patogeenne potentsiaal==
==CK2-e patogeeniline potensiaal==
Patoloogilised seisundid, eriti vähkkasvajad, on seostatud proteiinkinaaside kõrgendatud aktiivsusega, mis on tihti tingitud mutatsioonidest. Kuigi seni pole leitud kasvajates ühtegi proteiinkinaas CK2-e [[mutatsioon]]i, on siiski avastatud vähirakkudes CK2-e kõrgendatud aktiivsus. Eksperimentaalselt on tõestatud, et CK2 ületootmine hiirte rakkudes on põhjustanud vähkkasvaja teket.
48. rida:
CK2 on võimeline reguleerima kasvaja [[supressorvalk]]ude aktiivsust ja stabiilsust või parandada raku ellujäävust [[onkogeen]]i ja transkripsiooniliste aktivaatorite reguleerimise teel.<ref name="focus" /> Onkoproteiinid on põhilised valgud, mis põhjustavad rakkude kontrollimatut vohamist. On tähtis uurida kantserogeenide progressiooniga seotud mehhanisme, et oleks võimalik väljatöötada vähivastaseid ravimeid.
 
CK2-e liiga kõrge aktiivsus on seotud ka mitmete põletikuliste ning südame-, närvi- ja veresoonkonna haigustega. Lisaks on avastatud, et CK2 seostub ka mitmete viiruslike valkudega. <ref name="uri" >Uri, A.; Enkvist, E.; Viil, I.; Lavogina, D.; Raidaru, G.-J.; Viht, K. Bisubstrate fluorescent probe binding to protein kinases. US 8,158,376 B2, 2012.</ref>
 
==CK2 inhibiitorid ==
Pärit leheküljelt "https://et.wikipedia.org/wiki/CK2"