Valgud: erinevus redaktsioonide vahel
Eemaldatud sisu Lisatud sisu
P Robot: lisatud ga:Próitéin |
Unicodifying using AWB |
||
23. rida:
Valkudel on erinevad struktuuritasemed:
* [[Primaarne struktuur]] – aminohappeline järjestus. Polüpeptiidahel koosneb regulaarselt korduvast osast – [[peaahel]]ast e selgroost ning muutuvast osast – [[kõrvalahel]]atest. Selgrool on kõrge [[vesinikside]]mete moodustamise potentsiaal, sest iga aminohappejääk sisaldab [[karbonüülrühm]]a, mis on hea [[vesiniksideme aktseptor]], ning NH-rühma (erandina [[proliin]]), mis on hea [[vesiniksideme doonor]]. Need rühmad interakteeruvad üksteisega kui ka kõrvalrühmades olevate [[funktsionaalrühm]]adega, et konkreetseid struktuure stabiliseerida.
:Mõnedes valkudes on lineaarne polüpeptiidahel [[ristside]]metega seotud. Kõige tavalisem ristside on [[disulfiidsild]], mis moodustub kahe [[tsüsteiin]]ijäägi [[oksüdeerumine|oksüdeerumisel]]. Tsüsteiinijääkide seondumisel moodustuvat kompleksi nimetatakse [[tsüstiin]]iks. Rakuvälistel valkudel on disulfiidisillad tavalised, kuid rakkusisestel mitte. Harva esineb ka disulfiidsildade asemel teisi ristsidemeid (näiteks [[kollageen]]is).
* [[Sekundaarne struktuur]] – aminohappejääkide stabiilne kolmemõõtmeline struktuur ([[α-heeliks]] või [[β-leht]]), ka [[β-pööre]] ja [[Ω-silmus]]).
[[Pilt:Protein.png|pisi|Punasega on pildil kujutatud α-heeliksid, kollasega β-lehed.]]
42. rida:
Christian Anfinsen kirjeldas 1950ndatel aminohappejärjestuse ja valgukonformatsiooni vahelist seost [[ensüüm]]i [[ribonukleaas]] põhjal.
Rakkudes takistavad valgul vale konformatsiooni võtmist valgud nimega [[šaperon]]id (tugivalgud)<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia"
====Funktsioonid====
48. rida:
Valgu funktsioon on otseselt seotud tema kolmedimensioonilise struktuuriga. Seega kujutab valk eneses ülekannet ühedimensioonilisest järjestusest kolmedimensiooniliste molekulideni, mis on võimelised mitmekülgseks aktiivsuseks. Kui valk kaotab struktuurimuutuste järel oma ensümaatilise aktiivsuse, on tegemist valgu [[denatureerumine|denatureerumisega]].
Paljude valkude funktsiooniks on teiste molekulide sidumine. Seotavat molekuli kutsutakse [[ligand]]iks. Ligandiks võib olla igat tüüpi molekul, ka valk. Ligandide mööduv seondumine on elusorganismis äärmiselt oluline, sest lubab organismil reageerida keskkonnamuutuste ja [[metabolism]]iseisunditele kiiresti ja pöörduvalt. Ligandi seostumise kohta valgus kutsutakse sidumiskohaks<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia"
====Ensüümid====
Valkude struktuur on liikuv. Konformatsioonimuutused võivad olla alates aminohappejääkide molekulaarsetest vibratsioonidest kuni mitmenanomeetriliste muutusteni segmentide liikumisel. Spetsiifilised konformatsioonilised muutused on sageli valgu funktsiooni jaoks vajalikud. Valgu ja ligandi seondumisega kaasneb enamasti ka konformatsioonimuutus, mis teeb sidumiskoha ligandi jaoks komplementaarsemaks, mis viib selle tugevama seondumiseni. Multisubühikulistes valkudes mõjutab ühe subühiku konformatsioonimuutus ka teiste subühikute kuju.
[[Ensüüm]]id on erilise funktsiooniga valgud, sest seondavad ja muudavad keemiliselt teisi molekule – [[katalüüs]]ivad reaktsioone. Ensüümidega seonduvaid molekule kutsutakse ligandide asemel substraadiks ning ligandi seostumise kohta kutsutakse [[aktiivtsenter|aktiivtsentriks]]<ref name="Eesti Biokeemia Selts - terminoloogia"
Ensüümid on äärmisel efektiivsed [[katalüsaator]]id. Nad muudavad madalamaks reaktsiooni [[aktivatsioonienergia]] ning suurendavad sellega [[reaktsiooni kiirus]]t (10<sup>6</sup> pealt 10<sup>17</sup>-ni). Ensüümkatalüüsitud reaktsioonidele on iseloomulikuks [[substraat|substraadi]] ja ensüümi vahel tekkiv kompleks. Ensüüm ei mõjuta [[reaktsiooni tasakaal]]u. Seostumisenergiat saab kasutada substraadi entroopia madaldamiseks või ensüümis konformatsioonilise muutuse esilekutsumiseks. Seostumisenergia seletab ka ensüümide väga suure täpsuse substraatide suhtes.
70. rida:
* [[Afiinsuskromatograafia]] – valkude afiinsus spetsiifiliste keemiliste rühmade suhtes;
* [[kõrgsurvevedelikkromatograafia|Kõrgefektiivne vedelikkromatograafia]] ([[kõrgsurvevedelikkromatograafia]]).
==Viited==
83. rida ⟶ 82. rida:
{{Link FA|ru}}
{{Link FA|uk}}
[[af:Proteïen]]
[[ar:بروتين]]
115. rida ⟶ 113. rida:
[[fo:Protein]]
[[fr:Protéine]]
[[gv:Proteen]]▼
[[ga:Próitéin]]
▲[[gv:Proteen]]
[[gl:Proteína]]
[[xal:Уург]]
| |||