Aktiinifilamendid: erinevus redaktsioonide vahel

[[Pilt:MEF_microfilamentsMEF microfilaments.jpg|pisi|Aktiinifilamendid]]

Enamikul loomsetel rakkudel on aktiinifilamente kõige rohkem [[plasmamembraan|plasmamembraani]]i vahetus läheduses, selle all, moodustades seal tiheda võrgustiku. Seda piirkonda tsütoplasmast nimetatakse [[raku korteks|raku korteksiks]]iks (''cell cortex'') vôi ka [[kortikaalne tsütoplasma|kortikaalseks tsütoplasmaks]]. See annab rakupinnale teatud mehaanilised omadused, millega on võimalik säilitada vôi muuta kuju. Kortikaalse tsütoplasma paksus varieerub eri rakutüüpidel. [[erütrotsüüt|ErütrotsüütidesErütrotsüüt]]ides on kortikaalsed aktiinifilamendid seotud rakumembraanile valkude [[spektriin]] ja [[anküriin]] vahendusel. Neile sarnaseid valke leidub enamikus selgroogsete loomade rakkude kortikaalses tsütoplasmas.

*paralleelsete kimpudena, mis moodustavad raku [[mikrohatud|mikrohattusid]] ja [[filopood|filopoode]]e. Seal on aktiinifilamendid orienteeritud sama polaarsusega ja paiknevad tihedalt üksteise lähedal, (10–20 nm) kimpudena. Aktiinifilamente seovad kimpudeks valgud [[fimbriin]], [[villiin]] ja [[a-aktiniin]].

*kontraktiilsete struktuuridena, näiteks [[stressi fiibrid|stressi fiibrites]] ja [[aktiini rõngas]]. Stressi fiibrid on iseloomulikud rakkudele, mis kinnituvad [[substraat|substraadile]]. Kui rakk tuleb substraadilt lahti (näiteks siis, kui algab [[mitoos]]), siis stressi fiibrid kaovad. Aktiini rõngas on ajutine kontraktiilne struktuur, mis moodustub [[tsütokinees|tsütokineesi]]i ajal. Seal on aktiinifilamendid orienteeritud antiparalleelselt ja nendega on seotud mootorvalk [[müosiin]].

[[Tsütoplasma]] jagunemine [[tsütokinees|tsütokineesi]]i käigus toimub kontraktiilse aktiini rõnga abil, mis koosneb peamiselt aktiinifilamentidest. Kontraktiilset rõngast moodustavad aktiinifilamendid kinnituvad plasmamembraanile teatud valkude vahendusel. Kontraktiilne rõngas moodustub [[anafaas|anafaasi]]i alguses. Vajalik jõud plasmamembraani sissenöördumiseks tekib [[aktiin|aktiini]]i ja [[müosiin|müosiini]]i interaktsioonil.

*Profiliin on aktiiniga seostuvatest valkudest ainuke, mis soodustab aktiiniga seostunud [[nukleotiid|nukleotiidi]]i vahetust, näiteks ADP →→ ATP.

[[tsütosool|TsütosoolisTsütosool]]is esinevad aktiinifilamentidega seostuvad valgud, mis määravad F-aktiini pikkuse, lagundades teda väiksemateks fragmentideks. Sellised lahutavad valgud jäävad ise seotuks F-aktiini (+) otsaga ja seetõttu monomeeride seostumist ei toimu. Ahel laguneb kiiresti (-) otsast, [[treadmilling]]’u kiirus kasvab. Seda tüüpi valkudest on tuntud [[gelsoliin]] ja [[kofiliin]]. Kofiliin seostub ka monomeeridega, takistades nende polümeriseerumist. Gelsoliin on aktiveeritav kaltsiumi kontsentratsiooni kasvades. Selline aktiinifilamentide lagunemine ei ole oluline mitte ainult rakkude ja tsütoplasma liikumiseks, vaid ka näiteks [[tsütokinees|tsütokineesi]]i jaoks. Kui filamendid on lagunenud väiksemateks juppideks, muutuvad ka tsütosooli omadused, näiteks [[viskoossus]] väheneb.

Aktiinifilamendid stabiliseeritakse mitmete valkude poolt. Tuntud on [[CapZ]] valk, mis seostub (+) otsaga ja takistab uute monomeeride liitumist ja vanade eemaldumist. [[Tropomoduliin]] seostub filamentide (-) otstega. Mõlemast otsast blokeeritud filament on stabiilne. Sellised filamendid eksisteerivad stabiilse tsütoskeletiga piirkondades, nagu näiteks lihaste [[sarkomeer|sarkomeerid]]id, [[vibur|viburid]]id ja [[ripse|ripsmed]] ja [[erütrotsüüdid|erütrotsüütide]] membraan. Vahelduvat polümeriseerumist/depolümeriseerumist nõudvates struktuurides eemaldatakse CapZ valk näiteks PIP2 mõjul, mis vabaneb membraanidest teatud välissignaalide toimel.

*lag-faasi vältel (polümeriseerumistsentri teke) G-aktiin polümeriseerub lühikesteks ebastabiilseteks oligomeerideks. Kui [[oligomeer|oligomeerid]]id saavutavad teatud suuruse (3-4 monomeeri), muutuvad nad stabiilseteks tsentriteks järgmisele faasile.

*kiire monomeeride lisandumine mõlemasse otsa (ahela pikenemine) ja F-aktiini filamentide teke.